Tema 5: Proteinas

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Son parte estructural de las células.
• Participan en la movilidad celular.
• Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
• La mayoría de las enzimas son proteínas.
• Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.
• Forman parte de los receptores hormonales.
• Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.
• Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.
• Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de complemento. • Participan en la contracción muscular.
• Proteínas asociadas a sistemas buffer.
• Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
• Proteínas de coagulación.
• Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas
• Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.

Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas

• casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;


• muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;


• la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;


• los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;


• los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;


• la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;


• el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Aminoacidos:

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.

Los péptidos y el enlace peptídico.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.



ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

• La a(alfa)-hélice


• La conformación beta

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

• el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.


• los puentes de hidrógeno.


• los puentes eléctricos.


• las interacciones hifrófobas.

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.








Clasificacion Proteinas:

Haloproteínas: Formadas solamente por aminoacidos.

• Filamentosas.- Colageno, queratina, elastina, fibraínas.
• Globulares: protaminas, histonas protaminas, gluleminas, albuminas, blobuminas.

Heteroproteínas: Formadas por un número determinado de aminoacidos más una parte no proteica (grupo prostético). También se llaman proteínas conjugadas. Hay cinco grupos:

• Cromoproteínas,
• Glucoproteínas,
• Histoproteínas,
• Nucleoproteínas,
• Fosfoproteínas.

Preguntas:

1. ¿De qué elementos están compuestas las proteinas ?
2. ¿En qué alimentos se encuentran las proteinas?
3. ¿Qué es un enlace peptidico?
4. ¿Cuantas kilocalorias te ofrece 2gramos de proteinas?
5. ¿Cuáles son las propiedades de las proteinas?
6. ¿Qué es la desnaturalización de la proteina?
7. ¿Qué es el kwashiorkor?

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