Tema 6: Enzimas

En bioquímica, se llaman enzimas las sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre que sea termodinámicamente posible. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en diferentes moléculas, los productos. Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran en tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato y otros factores físico-químicos.

Composición:

Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima.


Naturaleza química de las enzimas
Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteinas. La más importantes son las siguientes:

a.El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, criatalizada, demuestra que son proteínas.

b.Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en geeral, la cinética de la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas; por ejemplo el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el casod e las enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad neta aumeta varios cientos, como sucede con la velocidad de la desnaturalización térmica de las proteínas.

c.Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de ph donde su actividad es mayor. Las proteínas en su punto isoeléctrico, muestran propiedades parecidas desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difución, etc., que resulta del todo similares a las propiedades de este tipo que muestran las enzimas.

d.Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales pesados que puedesn combinarse con ellas.

e.Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc.

Clasificación:

Existe una clasificación normalizada con 6 categorías principales dependiendo de la reacción que catalice la enzima. Cada enzima está clasificada mediante su número EC.

Oxirreductasas: Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica.

Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.


Transferasas: Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc.

Ejemplos: transaminasas, quinasas.


Hidrolasas: Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de hidro 'agua' y lisis 'disolución'.

Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.


Isomerasas: Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición, es decir, catalizan la racemizacion y cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas . Suelen actuar en procesos de interconversión.

Ejemplo: epimerasas (mutasa).


Liasas: Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace, capaces de catalizar la reducción en un sustrato. El sustrato es una molécula, la cual, se une al sitio activo de la enzima para la formación del complejo enzima-sustrato. El mismo, por acción de la enzima, es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.


Ejemplos: descarboxilasas, liasas.


Ligasas: Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP).

Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, Con su acción, regulan la velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso.

Enzimas

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Preguntas:

1. ¿Qué es catalisis?
2. ¿Qué es catabolismo?
3. ¿Qué es anabolismo?
4. ¿Qué enzimas actuan en los lipidos, carbohidratos y proteinas?
5. ¿Qué es un inhibidor enzimatico?
6. ¿La actividad enzimatica es afectada por...?

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Tema 5: Proteinas

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

• Son parte estructural de las células.
• Participan en la movilidad celular.
• Muchas hormonas son de naturaleza proteica.
• La mayoría de las enzimas son proteínas.
• Son indispensables para la acción que realizan las vitaminas.
• Forman parte de los receptores hormonales.
• Algunas son segundos mensajeros para la acción hormonal.
• Forman complejos con glúcidos y lípidos. Glucoproteínas y Lipoproteínas.
• Participan en la defensa inmunológica. Ej.: inmunoglobulinas y sistema de complemento. • Participan en la contracción muscular.
• Proteínas asociadas a sistemas buffer.
• Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina, hemoglobina y transferrina.
• Proteínas de coagulación.
• Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas
• Proteínas de sostén. Ej. : colágeno.

Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas

• casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos vivientes;


• muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;


• la hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;


• los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños;


• los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;


• la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;


• el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Aminoacidos:

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas.

Los péptidos y el enlace peptídico.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.

Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.



ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

Estructura Secundaria.
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:

• La a(alfa)-hélice


• La conformación beta

Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

• el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.


• los puentes de hidrógeno.


• los puentes eléctricos.


• las interacciones hifrófobas.

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.








Clasificacion Proteinas:

Haloproteínas: Formadas solamente por aminoacidos.

• Filamentosas.- Colageno, queratina, elastina, fibraínas.
• Globulares: protaminas, histonas protaminas, gluleminas, albuminas, blobuminas.

Heteroproteínas: Formadas por un número determinado de aminoacidos más una parte no proteica (grupo prostético). También se llaman proteínas conjugadas. Hay cinco grupos:

• Cromoproteínas,
• Glucoproteínas,
• Histoproteínas,
• Nucleoproteínas,
• Fosfoproteínas.

Preguntas:

1. ¿De qué elementos están compuestas las proteinas ?
2. ¿En qué alimentos se encuentran las proteinas?
3. ¿Qué es un enlace peptidico?
4. ¿Cuantas kilocalorias te ofrece 2gramos de proteinas?
5. ¿Cuáles son las propiedades de las proteinas?
6. ¿Qué es la desnaturalización de la proteina?
7. ¿Qué es el kwashiorkor?

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